一、蛋白质化学 ⒈ 蛋白质的化学组成，20种基本氨基酸的简写符号★★★ ⑴ 氨基酸的分类与简写符号★★​ ① ​非极性氨基酸（8种）​​： 1.​Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Met（甲硫氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）​。 ② ​极性氨基酸（12种）​​： 1.​带正电荷​：Lys（赖氨酸）、Arg（精氨酸）、His（组氨酸）△​（等电点计算难点）。 2.​带负电荷​：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）□（大纲重点但低频）。 3.​不带电荷​：Ser（丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺）、Cys（半胱氨酸）、Gly（甘氨酸）□。 ③ ​必需氨基酸（9种）★★★​： 1.​口诀​：“甲携来一本亮色书”（甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、组氨酸）。 ⑵ 氨基酸的理化性质△★★★​ ① ​等电点（pI）计算★★★​： 1.​公式​： (1)中性氨基酸：pI = (pK₁ + pK₂)/2； (2)酸性氨基酸：pI = (pK₁ + pK_R)/2； (3)碱性氨基酸：pI = (pK_R + pK₂)/2。 2.​真题示例​：2021年简答题“计算谷氨酸（pK₁=2.19, pK₂=4.25, pK₃=9.67）的等电点”（答案：pI=3.22）。 ② ​紫外吸收特性□​： 1.芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）在280nm处有强吸收峰，用于蛋白质定量。 ③ ​旋光性与溶解度★​： 1.除甘氨酸外，其他氨基酸均具有旋光性；极性氨基酸易溶于水，非极性氨基酸难溶于水。 真题巩固 侧链含咪唑基的氨基酸是（D. 组氨酸）。（2023年选择题） 1.组氨酸（His）的侧链为咪唑基，具有缓冲能力，在酶活性中心常见（如胰蛋白酶）。 构成蛋白质的氨基酸有 ​20种，根据侧链极性分为 ​非极性​ 和 ​极性​ 两类。（2021年填空题） 1.​非极性氨基酸​：丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）等8种，侧链为疏水基团； 2.​极性氨基酸​：包括带电荷（如赖氨酸Lys、天冬氨酸Asp）和不带电荷（如丝氨酸Ser）两类，共12种。 简述茚三酮法鉴定氨基酸的原理及注意事项。（2017年简答题）​​： 1.原理​：α-氨基与茚三酮在弱酸性条件下加热反应，生成蓝紫色化合物（脯氨酸生成黄色）。 2.注意事项​： (1)pH控制在5-7； (2)去除蛋白质干扰（如三氯乙酸沉淀）； (3)显色后需冷却稀释，防止颜色过深。 ​符号说明​： ★★★：高频考点（真题出现率≥90%）； ★★：中频考点（70%≤出现率<90%）； ★：低频考点（50%≤出现率<70%）； □：大纲重点但真题低频（出现率<50%）； △：难点（如等电点计算、代谢调控）。 ⒉ 氨基酸的理化性质及化学反应★★★ ⑴ 氨基酸的理化性质△★★★​ ① ​两性解离与等电点（pI）★★★​ 1.​定义​：氨基酸在水溶液中以偶极离子形式存在，净电荷为零时的pH值即为等电点。 2.​计算公式​： (1)中性氨基酸（如甘氨酸）：pI = (pK₁ + pK₂)/2； (2)酸性氨基酸（如谷氨酸）：pI = (pK₁ + pK_R)/2； (3)碱性氨基酸（如赖氨酸）：pI = (pK_R + pK₂)/2。 3.​真题示例​：2021年简答题“计算谷氨酸（pK₁=2.19, pK₂=4.25, pK₃=9.67）的等电点”（答案：pI=3.22）。 ② ​紫外吸收特性□​ 1.​特征​：芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）在280nm处有强吸收峰，用于蛋白质定量。 2.​低频考点​：仅2015年、2022年考查。 ③ ​旋光性与溶解度★​ 1.​物理性质​：除甘氨酸外，其他氨基酸均具有旋光性；极性氨基酸易溶于水，非极性氨基酸难溶于水。 2.​真题出现率​：约55%（2010-2020年选择题）。 ⑵ 氨基酸的化学反应★★​ ① ​茚三酮反应★★★​ 1.​原理​：α-氨基酸与水合茚三酮共热生成蓝紫色化合物（脯氨酸生成黄色），反应分氧化和缩合两步。 2.​应用​：氨基酸定性/定量检测，2017年、2020年简答题考查。 ② ​亚硝酸反应★​ 1.​反应式​：R-CH(NH₂)-COOH + HNO₂ → R-CH(OH)-COOH + N₂↑。 2.​用途​：范斯莱克法测定氨基氮含量，2015年简答题涉及。 ③ ​酰基化与烃基化□​ 1.​酰基化​：氨基与酰氯（如DNFB）反应生成N-酰化氨基酸，用于多肽N端标记（桑格尔法）。 ④ ​脱羧反应△​ 1.​机制​：氨基酸加热或酶催化下脱羧生成胺类（如赖氨酸脱羧生成尸胺）。 2.​难点​：代谢路径与能量计算结合考查（2023年问答题）。 ⑶ 重点反应机制△★★​ ① ​等电点计算的关键步骤​： 1.确定所有可解离基团的pK值； 2.选择净电荷为零时的pH区间； 3.计算两性离子平衡点（如谷氨酸需结合羧基与氨基解离）。 ② ​茚三酮反应的应用拓展​： 1.蛋白质定量（需排除脯氨酸干扰）； 2.薄层层析显色技术（2020年实验设计题）。 真题巩固 侧链含咪唑基的氨基酸是（D. 组氨酸）。（2023年选择题）： 满分答案​：组氨酸（His）的侧链为咪唑基，具有缓冲能力，在酶活性中心常见（如胰蛋白酶）。 氨基酸的等电点是指其 ​净电荷为零​ 时的pH值。（2021年填空题）​​： 满分答案​：等电点（pI）是氨基酸净电荷为零时的pH值，计算公式根据氨基酸类型不同而调整。 简述茚三酮法鉴定氨基酸的原理及注意事项。（2017年简答题）​​： 1.​原理​：α-氨基与茚三酮在弱酸性条件下加热反应生成蓝紫色化合物（脯氨酸生成黄色），通过比色法检测吸光度。 2.​注意事项​：① pH控制在5-7；② 去除蛋白质干扰（如三氯乙酸沉淀）；③ 显色后需冷却稀释，防止颜色过深。 ⒊ 蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）★★★ ⑴ 一级结构（primary structure）★★★​ ① ​定义与核心内容​： 1.蛋白质的一级结构是指氨基酸残基在多肽链中的线性排列顺序，由基因的遗传密码直接决定。 2.​关键特征​：肽键是连接氨基酸的主要化学键，二硫键（如胰岛素中的链间连接）可增强一级结构稳定性。 3.​真题示例​：2023年名词解释“一级结构”答案：“氨基酸残基的排列顺序，包括肽键和二硫键的位置。” ② ​功能意义​： 1.​Anfinsen原理​：一级结构决定高级结构与功能（如镰刀型贫血症因单个氨基酸突变导致血红蛋白功能异常）。 ⑵ 二级结构（secondary structure）△★★★​ ① ​主要类型及特征​： 1.​α-螺旋​：右手螺旋，每圈3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，氢键方向与螺旋轴平行。 2.​β-折叠​：肽链平行或反平行排列，形成锯齿状片层，氢键连接相邻链。 3.​β-转角与Ω环​：改变肽链走向，常见于连接α螺旋和β折叠的转折区域。 4.​无规卷曲​：不规则构象，但具有功能柔性（如酶活性中心的构象调整）。 ② ​维持作用力​： 1.​氢键​（主要作用力）、范德华力、疏水作用。 2.​真题示例​：2021年选择题“维持β-折叠的主要作用力是（B. 氢键）”。 ⑶ 高级结构（三级与四级结构）△★★​ ① ​三级结构（tertiary structure）​​： 1.​定义​：整条多肽链在三维空间中的折叠构象，包括所有原子（主链与侧链）的排列。 2.​稳定因素​：疏水作用（核心驱动力）、氢键、离子键、二硫键。 3.​结构域​：独立折叠的功能单元（如免疫球蛋白的抗原结合域）。 ② ​四级结构（quaternary structure）​​： 1.​定义​：由多个亚基（具有独立三级结构的多肽链）通过非共价键（如疏水作用、氢键）结合形成的复合体。 2.​典型示例​：血红蛋白由2个α亚基和2个β亚基组成，亚基协同结合氧气。 3.​真题示例​：2022年简答题“简述蛋白质四级结构的定义及生物学意义”答案：“亚基的空间排布及相互作用；功能协同性（如别构效应）。” ⑷ 重点机制与实验方法△★​ ① ​结构测定技术​： 1.​X射线晶体学​（分辨率高，需晶体样品）。 2.​核磁共振（NMR）​​（适用于溶液态小分子蛋白）。 3.​冷冻电镜（Cryo-EM）​​（大分子复合物解析，如病毒衣壳）。 ② ​折叠与疾病关联​： 1.​异常折叠​：如阿尔茨海默病（β-淀粉样蛋白错误折叠聚集）。 2.​分子伴侣​（如热休克蛋白Hsp70）辅助正确折叠。 真题巩固 下列哪种结构由多个亚基通过非共价键结合形成？（D. 四级结构）（2023年选择题）​​： 满分答案​：四级结构由多个亚基（如血红蛋白的α、β亚基）通过疏水作用、氢键等非共价键结合形成。 比较α-螺旋与β-折叠的结构特征及生物学意义。（2021年简答题）​​： 1.​α-螺旋​：右手螺旋，氢键平行于轴，稳定跨膜蛋白（如离子通道）的刚性结构。 2.​β-折叠​：片层排列，氢键垂直于链方向，提供机械强度（如丝心蛋白）。 从Anfinsen实验论述一级结构与高级结构的关系。（2024年论述题）​​： 1.​实验核心​：核糖核酸酶变性后复性恢复活性，证明一级结构决定正确折叠。 2.​延伸意义​：基因突变导致一级结构异常是多种疾病的分子基础（如囊性纤维化）。 ⒋ 蛋白质结构测定★★★ ⑴ 一级结构测定方法△★★​ ① ​Edman降解法​： 1.​原理​：通过异硫氰酸苯酯（PITC）与多肽链N端氨基反应，逐级切除并鉴定氨基酸残基。 2.​步骤​：裂解多肽链（如胰蛋白酶切割）、分离肽段、测序后拼接完整序列。 3.​真题示例​：2020年简答题“简述Edman降解法的原理及局限性”（答案：需纯化肽段，无法处理N端封闭蛋白）。 ② ​质谱技术​： 1.​应用​：MALDI-TOF和ESI-MS用于肽段分子量测定，结合数据库比对实现高通量测序。 2.​优势​：灵敏度高，可分析翻译后修饰（如磷酸化、糖基化）。 ⑵ 高级结构测定技术★★★​ ① ​X射线晶体学​： 1.​原理​：X射线穿透蛋白质晶体，通过衍射图谱解析原子空间坐标。 2.​关键步骤​：晶体培养、同晶置换法（MIR）或分子置换法解决相位问题。 3.​真题示例​：2023年选择题“X射线晶体学的主要限制是（C. 需高质量晶体）”。 ② ​核磁共振（NMR）​​： 1.​适用范围​：溶液态小分子蛋白（分子量<30 kDa），通过NOE信号和耦合常数解析二级结构。 2.​真题示例​：2021年判断题“NMR可直接测定蛋白质四级结构”（答案：错误，仅适用于单体或小复合物）。 ③ ​冷冻电镜（Cryo-EM）​​： 1.​突破​：解析大分子复合物（如病毒衣壳、核糖体）至近原子分辨率（<3Å）。 2.​流程​：快速冷冻样品、电子束成像、三维重构。 ⑶ 结构预测与模拟△★​ ① ​同源建模​： 1.​基础​：基于已知结构的同源蛋白（如SWISS-MODEL平台），预测目标蛋白折叠模式。 2.​局限​：低同源性（<30%）时准确性显著下降。 ② ​AlphaFold2​： 1.​革新​：深度学习预测蛋白质三维结构，精度接近实验测定（如CASP14竞赛）。 2.​真题示例​：2024年论述题“评述人工智能在蛋白质结构预测中的影响”。 真题巩固 下列哪种技术适用于解析膜蛋白的三维结构？（2023年选择题） A. X射线晶体学 B. NMR C. 冷冻电镜 D. 圆二色谱 ​满分答案​：C. 冷冻电镜（膜蛋白难以结晶，Cryo-EM可直接分析天然状态结构）。 列举三种蛋白质结构测定技术并简述其优缺点。（2021年简答题） 1.​X射线晶体学​：分辨率高（可达1Å），但需高质量晶体。 2.​NMR​：适用于溶液态小蛋白，受分子量限制。 3.​冷冻电镜​：无需结晶，适合大复合物，分辨率近年显著提升。 如何通过实验验证蛋白质预测结构的准确性？（2024年问答题） 1.​交叉验证​：比对X射线/NMR实测数据与预测模型的RMSD值； 2.​功能实验​：突变关键残基后检测活性变化（如酶活性丧失验证催化中心预测）。 ⒌ 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法★★★ ⑴ 蛋白质的理化性质△★★★​ ① ​两性解离与等电点（pI）★★★​ 1.​定义​：蛋白质分子表面游离的氨基和羧基使其具有两性解离特性，净电荷为零时的pH值为等电点。 2.​应用​：盐析时选择等电点可提高沉淀效率（如硫酸铵盐析需在pI附近进行）。 ② ​胶体性质□​ 1.​稳定因素​：水化膜（极性基团结合水分子）和表面电荷（同种电荷排斥）。 2.​破坏方式​：盐析（中和电荷）、有机溶剂（破坏水化膜）。 ③ ​紫外吸收特性★★​ 1.​特征​：色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）在280nm处有强吸收峰，用于蛋白质定量。 ④ ​变性△★★​ 1.​定义​：物理/化学因素破坏空间结构，导致生物活性丧失（如高温、强酸、重金属）。 2.​不可逆性​：多数变性不可逆，但部分（如核糖核酸酶）可复性。 ⑵ 蛋白质的分离纯化方法★★★​ ① ​盐析与有机溶剂沉淀★★★​ 1.​盐析​：高浓度中性盐（如硫酸铵）破坏水化膜和电荷，沉淀蛋白质（粗分级常用）。 2.​有机溶剂​：乙醇/丙酮降低溶液介电常数，需低温操作防止变性。 ② ​电泳技术★★★​ 1.​SDS-PAGE​：SDS使蛋白质带负电，迁移率仅与分子量相关，用于分子量测定。 2.​等电聚焦电泳​：按pI分离蛋白质，常用于高分辨率纯化。 ③ ​层析技术△★★​ 1.​离子交换层析​：根据电荷差异分离（阳离子交换剂如CM-纤维素）。 2.​凝胶过滤（分子筛）​​：按分子大小分离，大分子先流出（如分离血红蛋白亚基）。 3.​亲和层析​：利用配体特异性结合（如抗原-抗体、酶-底物），一步纯化目标蛋白。 ④ ​超滤与透析★​ 1.​超滤​：加压使小分子透过半透膜，用于浓缩或脱盐。 2.​透析​：去除小分子杂质（如盐离子），需多次更换缓冲液。 ⑶ 蛋白质纯度鉴定方法★★​ ① ​电泳法★★★​ 1.​SDS-PAGE​：单一条带表明纯度（灵敏度1%杂质）。 2.​双向电泳​：结合等电聚焦和SDS-PAGE，分辨率最高。 ② ​分光光度法★​ 1.​A280/A260比值​：检测核酸污染（纯蛋白比值约1.8）。 ③ ​层析均一性□​ 1.​检测​：离子交换/凝胶过滤层析洗脱峰对称性，比活力恒定表明均一。 ④ ​免疫学方法△​ 1.​Western Blot​：抗体特异性结合验证目标蛋白。 ⑤ ​质谱法△​ 1.​高精度鉴定​：通过分子量匹配和肽指纹图谱确认纯度。 真题巩固 简述盐析法的原理及注意事项。（2023年简答题） 1.​原理​：高浓度中性盐（如硫酸铵）破坏蛋白质水化膜和电荷，导致沉淀。 2.​注意事项​：① 盐浓度需分阶段调节（分段盐析）；② 操作温度控制在4℃以下；③ 沉淀后需透析去盐。 SDS-PAGE中蛋白质迁移率主要取决于（C. 分子量）。（2022年选择题） 依据​：SDS使所有蛋白质带负电并呈线性，迁移率仅与分子量相关。 比较亲和层析与凝胶过滤的优缺点。（2024年论述题） 1.​亲和层析​：优点——特异性高、一步纯化；缺点——配体制备复杂、成本高。 2.​凝胶过滤​：优点——按分子量分离、保持活性；缺点——分辨率低、耗时较长。 ⒍ 蛋白质的变性作用★★★ ⑴ 定义与本质△★★★​ ① ​核心定义​： 1.蛋白质变性是指天然蛋白质在物理或化学因素作用下，其特定的空间构象（二级、三级、四级结构）被破坏，导致理化性质改变和生物活性丧失的现象，但一级结构（氨基酸序列）保持不变。 2.​关键特征​：次级键（氢键、疏水作用、离子键等）断裂，疏水基团暴露，溶解度降低，易形成沉淀。 ② ​与盐析的区分​： 1.​盐析​：通过高浓度中性盐（如硫酸铵）破坏蛋白质水化层，导致可逆沉淀，不破坏空间结构。 2.​真题示例​：2023年选择题“盐析与变性的区别”（答案：盐析可逆，变性不可逆）。 ⑵ 变性因素与机制★★★​ ① ​物理因素​： 1.​高温​：破坏氢键和疏水作用（如煮鸡蛋使卵清蛋白凝固）。 2.​紫外线/X射线​：破坏肽键或引发氨基酸残基交联（如皮肤癌风险增加）。 3.​剧烈振荡​：机械力破坏次级键（如搅拌导致酶失活）。 ② ​化学因素​： 1.​强酸/强碱​：破坏电荷平衡，使氨基酸侧链质子化或去质子化（如胃蛋白酶在pH=1时活性丧失）。 2.​重金属盐​（如Hg²⁺、Ag⁺）：与巯基（-SH）或羧基结合，形成不溶性沉淀（如AgNO₃用于消毒）。 3.​有机溶剂​（乙醇、丙酮）：破坏水化层和疏水作用（如75%酒精使病毒包膜蛋白变性）。 ⑶ 变性结果与生物学意义★★​ ① ​理化性质变化​： 1.​溶解度降低​：疏水基团暴露，分子间聚集沉淀（如加热牛奶结块）。 2.​黏度增加​：分子结构松散，不对称性增强。 ② ​生物活性丧失​： 1.​酶失活​（如高温使淀粉酶失去催化能力）。 2.​抗原性改变​（如甲醛处理病毒制备灭活疫苗）。 ③ ​应用价值​： 1.​医学​：高温灭菌、酒精消毒、重金属盐止血。 2.​食品工业​：巴氏杀菌、豆腐凝固（加热大豆蛋白）。 ⑷ 复性与不可逆变性△★​ ① ​复性条件​： 1.​温和变性因素​（如尿素、β-巯基乙醇）：去除后部分蛋白质可恢复天然构象（如核糖核酸酶复性实验）。 2.​真题示例​：2021年简答题“简述Anfinsen实验证明的结论”（答案：一级结构决定高级结构）。 ② ​不可逆变性​： 1.​共价键破坏​（如二硫键断裂或氨基酸氧化）：无法恢复活性（如强酸导致胶原蛋白永久变性）。 真题巩固 下列哪种因素不会引起蛋白质变性？（2025年选择题） A. 紫外线照射 B. 75%乙醇 C. 硫酸铵盐析 D. 高温煮沸 ​满分答案​：C. 硫酸铵盐析（盐析为可逆沉淀，不破坏空间结构）。 简述蛋白质变性的生物学意义及应用。（2024年简答题） 1.​生物学意义​： (1)作为疾病标志物（如阿尔茨海默病的β-淀粉样蛋白聚集）； (2)调控细胞凋亡（如Caspase酶激活导致结构蛋白降解）。 2.​应用​： (1)疫苗灭活（甲醛处理病原体）；② 临床消毒（酒精、紫外线）；③ 食品加工（巴氏杀菌）。 变性蛋白质一定发生沉淀。（2023年判断题） 满分答案​：错误（如胃蛋白酶在强酸中变性但仍溶解）。 ⒎ 蛋白质结构与功能的关系★★★ ⑴ 结构层次与功能的关联性△★★★​ ① ​一级结构决定高级结构与功能​ 1.​核心规则​：一级结构（氨基酸序列）通过折叠形成特定的空间构象，直接决定蛋白质功能。 2.​例证​： (1)镰刀型贫血症（单个氨基酸突变导致血红蛋白功能异常）。 (2)核糖核酸酶复性实验（Anfinsen实验证明一级结构决定正确折叠）。 3.​真题示例​：2023年名词解释“一级结构”答案：“氨基酸序列决定高级结构及功能，如酶活性中心的关键残基排列。” ② ​二级结构的功能意义​ 1.​α-螺旋与β-折叠​： (1)α-螺旋（如肌红蛋白）提供刚性，适合氧结合；β-折叠（如丝心蛋白）赋予机械强度。 2.​维持作用力​：氢键主导的二级结构影响蛋白质稳定性与柔性。 ③ ​三级结构与功能多样性​ 1.​结构域​：独立折叠的功能单元（如免疫球蛋白抗原结合域），不同结构域组合实现多功能。 2.​疏水核心​：疏水作用驱动折叠，形成活性位点（如酶的催化中心）。 ④ ​四级结构与协同效应△★★​ 1.​亚基互作​：血红蛋白（4亚基）通过别构效应实现氧气协同结合与释放。 2.​功能调控​：四级结构动态变化调节蛋白质活性（如变构酶的活性位点暴露）。 ⑵ 结构与功能异常的病理关联★★​ ① ​构象病​： 1.​错误折叠疾病​：阿尔茨海默病（β-淀粉样蛋白聚集）、朊病毒（PrP^Sc构象异常）。 2.​真题示例​：2024年简答题“列举两种蛋白质构象病及其机制”（答案：阿尔茨海默病、囊性纤维化）。 ② ​突变与功能丧失​： 1.​关键残基突变​：p53基因突变导致抑癌功能丧失，引发癌症。 ⑶ 特殊蛋白质的结构-功能关系△★​ ① ​无结构蛋白质（NUP）​​： 1.​特征​：缺乏固定二级/三级结构，但具有功能（如参与信号转导、分子伴侣）。 2.​例证​：转录因子通过无序区结合DNA后折叠。 ② ​纤维状蛋白质​： 1.​胶原蛋白​：三股螺旋结构赋予皮肤弹性；羟基脯氨酸修饰增强稳定性。 2.​真题示例​：2022年选择题“胶原蛋白中含量最高的氨基酸是（B. 甘氨酸）”。 ⑷ 研究方法与实验技术□​ ① ​结构测定技术​： 1.X射线晶体学（高分辨率解析活性位点）、冷冻电镜（大分子复合物动态分析）。 ② ​功能验证实验​： 1.定点突变技术（如丙氨酸扫描法验证关键残基功能）。 真题巩固 简述血红蛋白的别构效应及其生物学意义。（2023年简答题） 1.​别构效应​：氧气结合诱导血红蛋白从T态（紧张态）转为R态（松弛态），增强后续亚基的氧亲和力。 2.​意义​： (1)提高氧气运输效率（肺部高氧环境充分结合）； (2)促进组织释放氧气（低氧环境下协同释放）。 所有蛋白质的功能完全由其一级结构决定。（×）（2025年判断题） 解析​：错误。一级结构决定高级结构，但环境因素（如pH、温度）和翻译后修饰也会影响功能。 以镰刀型贫血症为例，论述蛋白质结构与功能的关系。（2024年论述题） 1.​突变机制​：血红蛋白β链第6位谷氨酸→缬氨酸，导致表面疏水性增加。 2.​结构变化​：血红蛋白聚集成纤维状，红细胞变形为镰刀状。 3.​功能异常​：携氧能力下降，血管阻塞引发贫血。