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米氏方程是生物化学中的重要数学模型，由德国生物化学家米夏埃利斯和门滕在1913年提出。它描述了酶催化反应中，反应初速度与底物浓度之间的定量关系。在酶催化反应中，底物与酶结合形成酶-底物复合物，然后转化为产物。
米氏方程的数学表达式为：v0等于Vmax乘以底物浓度，除以Km加上底物浓度。其中v0是反应初速度，Vmax是最大反应速度，S是底物浓度，Km是米氏常数。这个方程描述了一个双曲线关系：当底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比；当底物浓度很高时，反应速度趋于最大值Vmax。
米氏常数Km是酶动力学中的重要参数，它定义为当反应初速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。Km值反映了酶对底物的亲和力：Km值越小，说明酶与底物的亲和力越高，在较低的底物浓度下就能达到较高的反应速度；反之，Km值越大，则需要更高的底物浓度才能达到相同的反应速度。
米氏方程的推导基于酶催化反应的分子机理。首先，酶E与底物S结合形成酶-底物复合物ES，然后ES分解产生产物P并释放出酶。推导过程采用稳态近似，假设ES复合物的浓度保持恒定。通过速率方程和质量守恒定律，最终得到米氏方程的标准形式。
米氏方程在现代生物化学和医学中有广泛应用。它被用于酶活性测定、药物设计开发、代谢途径分析等多个领域。通过比较不同酶的米氏常数，可以了解酶的催化效率和底物亲和力。在药物开发中，米氏方程帮助研究者设计酶抑制剂，为疾病治疗提供新的策略。米氏方程至今仍是生物化学中最重要的数学模型之一。