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蛋白质折叠是蛋白质从其线性氨基酸序列形成特定三维结构的过程。这一过程对蛋白质发挥正常生物学功能至关重要。蛋白质最初合成时是一条由氨基酸连接而成的线性多肽链，通过复杂的折叠过程，最终形成具有特定功能的三维结构。
蛋白质折叠由多种分子间作用力驱动。首先是疏水作用，疏水氨基酸倾向于聚集在蛋白质内部，远离水环境。其次是氢键，它在蛋白质二级结构如α螺旋和β折叠的形成中起关键作用。第三是离子键，这是带相反电荷的氨基酸残基之间形成的静电相互作用。最后是范德华力，这种分子间的弱相互作用力对稳定蛋白质结构也有重要贡献。这些力共同作用，引导蛋白质折叠成特定的三维结构。
蛋白质折叠过程可以通过能量景观理论来理解。这一理论将蛋白质折叠描述为在能量景观上的"下山"过程。在未折叠状态，蛋白质能量高，可能的构象非常多样。随着折叠过程的进行，蛋白质探索不同的构象，逐渐降低其能量。天然构象通常对应能量最低点或接近最低的稳定状态。能量景观呈现"漏斗"形状，这种形状引导蛋白质找到正确的折叠路径，尽管可能存在多条通向天然构象的路径。
分子伴侣是一类特殊的蛋白质，它们辅助其他蛋白质正确折叠。在细胞内，新合成的蛋白质容易错误折叠或形成有害的聚集体，特别是在拥挤的细胞环境中。分子伴侣通过识别并结合这些未正确折叠的蛋白质，防止它们聚集，并提供一个有利于正确折叠的环境。热休克蛋白（HSPs）是一类重要的分子伴侣家族，它们在细胞受到热等压力时表达增加。分子伴侣通常利用ATP水解提供能量，帮助蛋白质克服能量障碍，达到正确的三维构象。